Презентація на тему «Амінокислоти» (варіант 1)
![Презентація на тему «Амінокислоти» (варіант 1) - Слайд #1 Презентація на тему «Амінокислоти» (варіант 1) - Слайд #1](http://cdn.gdz4you.com/files/slides/e96/5bedbacd032c7253a231920465a82045.jpeg)
Амінокислоти
Корєшкова А. В.
![Презентація на тему «Амінокислоти» (варіант 1) - Слайд #2 Презентація на тему «Амінокислоти» (варіант 1) - Слайд #2](http://cdn.gdz4you.com/files/slides/e97/becad20464aa0920a5febd882fdf1eba.jpeg)
Амінокислота
Органічна сполука, молекули якої одночасно містять аміно- (-NH2) та карбоксильну (-COOH) групи;
Є мономерними одиницями білків, у складі яких залишки амінокислот з'єднані пептидними зв'язками;
Більшість побудовані із комбінації 19 “первинних” амінокислот, тобто таких, що містять первинну аміногрупу, і однієї “вторинної” амінокислоти аба імінокислоти проліну, що кодуються генетичним кодом.
![Презентація на тему «Амінокислоти» (варіант 1) - Слайд #3 Презентація на тему «Амінокислоти» (варіант 1) - Слайд #3](http://cdn.gdz4you.com/files/slides/e98/206302e347b2aca1606fe2ad721236de.jpeg)
номенклатура
Кожна із двадцяти стандартних, і багато нестандратних, амінокислот мають тривіальні назви. Частина цих назв пов'язана із джерелами, з яких вперше було виділено сполуку: наприклад, аспарагін виділений зі спаржі (лат. Asparagus), глутамін — з глютену пшениці, тирозин — із сиру (сир грецькою tyros). Для скороченого запису протеїногенні амінокислоти позначають трибуквенним кодом, використовуючи перші три літери тривіальної назви (за винятком аспарагіну (Асн), глутаміну (Глн), ізолейцину (Іле) і триптофану (Трп), для останнього використовують також скорочення «три»).
![Презентація на тему «Амінокислоти» (варіант 1) - Слайд #4 Презентація на тему «Амінокислоти» (варіант 1) - Слайд #4](http://cdn.gdz4you.com/files/slides/e99/1d0787397038edf28a7e5d46acc86aad.jpeg)
Абревіатури амінокислот
Для позначення шести амінокислот використані їх початкові літери (в англійській мові), оскільки вони є унікальними (CHIMSV). Ще у п'яти (AGLPT) перші букви не є унікальними, але позначають більш розповсюджені амінокислоти (наприклад, літера L позначає лейцин, оскільки він зустрічається частіше ніж лізин).
![Презентація на тему «Амінокислоти» (варіант 1) - Слайд #5 Презентація на тему «Амінокислоти» (варіант 1) - Слайд #5](http://cdn.gdz4you.com/files/slides/e9a/7f3b1e6a0e3dfe389481a252075b4dc0.jpeg)
Хімічна будова
Усі амінокислоти містять карбоксильну й аміногрупи. В α-амінокислот вони приєднані до одного і того ж атома карбону. Решту молекули називають бічним ланцюгом або R-групою. Ці групи відрізняються за розміром, формою, гідрофільністю, електричним зарядом, схильністю формувати водневі зв'язки і загальною реакційною здатністю надаючи кожній амінокислоті унікальних властивостей. У найменшої амінокислоти — гліцину — бічного ланцюга немає, біля α-атома карбону крім карбоксильної і аміногрупи розташовані два атоми водню.
![Презентація на тему «Амінокислоти» (варіант 1) - Слайд #6 Презентація на тему «Амінокислоти» (варіант 1) - Слайд #6](http://cdn.gdz4you.com/files/slides/e9b/a75ddcb24a5187cf0b1189bacea08618.jpeg)
“нестандартні амінокислоти”
Крім 20 «стандартних» амінокислот, що кодуються генетичним кодом, у живих організмах також трапляється велика кількість так званих нестандартних амінокислот.
У складі готових поліпептидних ланцюгів деякі залишки амінокислот можуть модифікуватись. Таким чином, наприклад, утворюються нестандарнті амінокислоти 5-гідроксилізин і 4-гідроксипролін. Обидві входять до складу білка сполучної тканини колагену, а гідроксипролін знайдений також у клітинних стінках рослин.
![Презентація на тему «Амінокислоти» (варіант 1) - Слайд #7 Презентація на тему «Амінокислоти» (варіант 1) - Слайд #7](http://cdn.gdz4you.com/files/slides/e9c/eac8d8524d038f2a0793c0d149522266.jpeg)
“нестандартні” амінокислоти
6-N-метиллізин є складовою скоротливого білка міозину. Деякі білки, які зв'язують іони кальцію, наприклад, протромбін, містять γ-карбоксиглутамат. Десмозин — складна амінокислота, що утворюється із чотирьох залишків лізину — знайдена у фібрилярному білку еластині. Багато залишків амінокислот можуть бути посттрансляційно модифіковані тимчасово з метою регуляції функції білків. До таких модифікацій належить приєднання фосфтаних, метильних, ацетильних, аденільних, АДФ-рибозильних та інших груп.
![Презентація на тему «Амінокислоти» (варіант 1) - Слайд #8 Презентація на тему «Амінокислоти» (варіант 1) - Слайд #8](http://cdn.gdz4you.com/files/slides/e9d/463694e08e9458049ae2fa691b597a68.jpeg)
“нестандартні” аміноксилоти
Всього у живих клітинах зустрічається близько 700 різних амінокислот, багато із яких виконують самостійні функції. Наприклад, орнітин і цитрулін є ключовими метаболітами у циклі сечовини і шляху біосинтезу аргініну, гомоцистеїн — проміжний продукт метаболізму деяких амінокислот, S-аденозилметіонін – відіграє роль метилюючого агенту.
Деякі з амінокислот також знайдені і в метеоритах, особливо в карбонових хондритах.
![Презентація на тему «Амінокислоти» (варіант 1) - Слайд #9 Презентація на тему «Амінокислоти» (варіант 1) - Слайд #9](http://cdn.gdz4you.com/files/slides/e9e/203280f6b8310067a1051b13690fd9e8.jpeg)
Функції амінокислот
На додаток до синтезу білків, стандартні і нестандартні амінокислоти в тваринному організмі виконують багато інших важливих біологічних функцій. Гліцин та глутамат (аніон глутамінової кислоти) використовуються як нейромедіатори при нервовій передачі через хімічні синапси, нейромедіаторами також є нестандартна амінокислота гамма-аміномасляна кислота, що є продуктом декарбоксилювання глутамату, дофамін — похідне тирозину, і серотонін, який утворюється із триптофану. Гістидин є попередником гістаміну – локального медіатора запальних і алергічних реакцій. Йодовмісний гормон щитоподібної залози тироксин утворюється із тирозину. Гліцин є одним із метаболічних попередників порфіринів (таких як дихальний пігмент гем)
![Презентація на тему «Амінокислоти» (варіант 1) - Слайд #10 Презентація на тему «Амінокислоти» (варіант 1) - Слайд #10](http://cdn.gdz4you.com/files/slides/e9f/2041b4b36501832de074359e7adb0d28.jpeg)
Функції амінокислот
Деякі з 20-ти протеїногенних амінокислот називаються «незамінними» — це такі, що не виробляються в організмі і повинні надходити з їжею. Для людини це лізин, лейцин, ізолейцин, метіонін, фенілаланін, треонін, триптофан, валін, а для дітей також гістидин та аргінін.
![Презентація на тему «Амінокислоти» (варіант 1) - Слайд #11 Презентація на тему «Амінокислоти» (варіант 1) - Слайд #11](http://cdn.gdz4you.com/files/slides/ea0/dc3c8ad2ba9896d91b49438016ca8cb0.jpeg)
Кислотно-основні властивості
Амінокислоти є амфотерними сполуками або амфолітами (від «амфотерний електроліт»). Вони можуть виступати як кислотами, так і основами завдяки наявності карбоксильної і аміногрупи відповідно. Якщо амінокислоту із бічним ланцюгом не здатним до іонізації розчинити у воді при pH 7,0 вона перебуватиме у формі цвітеріона (від нім. Zwitter — гібридний), тобто нестиме одночасно позитивний і негативний заряди. (Амінокислота у неіонізованій (зліва) і цвітеріонній формі (справа)).